免疫球蛋白的基本結構

一、重鏈與輕鏈chain,H鏈

1、重鏈（heavychain,H鏈）

   重鏈大小約為輕鏈的2倍，含450～550個氨基酸殘基，分子量約為55或75kD。根據H鏈抗原性的差異可將其分為5類：μ鏈、γ鏈、α鏈、δ鏈和ε鏈，不同H鏈與L鏈（κ鏈和ε不同H鏈與L或λ鏈）組成完整Ig的分子分別稱之為IgM、IgG、IgA、IgD和IgE。γ、α和δ鏈上含有4個肽，μ和ε鏈含有5個環肽。

2、輕鏈（lightchain,L鏈）

   約210個輕鏈（lightL鏈）：約210個氨基酸，分為κ和λ兩種，據此Ig分κ和λ兩型。

二、可變區和恒定區

1、可變區（variableregion，v區）：位于Ig分子的N端、輕鏈1/2和重鏈1/4或1/5處；其氨基酸序列隨Ig針對的抗原特異性變化而變化，是抗體與抗原特異性結合的部位。V區可進一步分為超變區（或者互補決定區）和骨架區。

2、超變區（hypervariableregion,HVR）：在VL和VH中，某些特定位置的氨基酸殘基的排列順序高度可變，此為HVR。輕、重鏈各有3HVR。超變區乃抗體與抗原表位（AD）特異性（互補）結合的位置，又稱為互補決定區（complementarity-determiningregion,CDR）。

3、骨架區（frameworkregion,FR）：V區中非HVR部位的氨基酸組成和排列相對保守，此為FR。VH和VL各有4個FR。

4、恒定區（constantregion,C區）：位于Ig分子的C端、輕鏈1/2和重鏈3/4或4/5處。其氨基酸的組成或排列順序不隨Ig針對的抗原特異性的改變而改變。是Ig介導多種生物學功能的部位。

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